Interacciones Antígeno-Anticuerpo (Ag-Ab). /

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La interacción Ag-Ab es una relación bimolecular que no conduce una alteración química irreversible ni en el Ag (antígeno) ni en el Ab (anticuerpo).

Su uso ha permitido el desarrollo de una diversidad de pruebas inmunológicas que permiten detectar la presencia de un Ab o Ag.

Los inmunoensayos han cumplido su papel importante en el diagnóstico de enfermedades, vigilancia en RI humoral e identificación de moléculas de interés biológico. 

Potencia de las interacciones antígeno-anticuerpo.

Las interacciones que forman la base de la unión (Ag-Ab) incluyen:

- Enlaces de hidrógeno (2 átomos electronegativos comparten un átomo de hidrógeno).

- Enlaces iónicos (Entre residuos de carga opuesta).

 - Interacciones hidrofóbicas (El agua fuerza la unión de grupos hidrófobos).

- Interacciones van der Waals (Entre las nubes de e-  externos de 2 a + átomos).

Estas deben encontrarse en un gran número de cantidad para que la unión sea potente.

Una interacción potente depende de un ajuste muy estrecho entre los Ag y los Ab, por lo que estos deben tener un alto grado de complementariedad entre si. 

La afinidad de anticuerpo es una medida cuantitativa de la fuerza de la unión.

La fuerza combinada entre un sitio de unión de Ag único es un Ab y un epítopo único es la afinidad del Ab por ese epítopo (Es decir, el antígeno es una llave, el epítopo es una parte del antígeno que define la forma de la llave, y el anticuerpo es el candado, en sí así funcionan este tipo de uniones, y da a entender que la unión depende del epítopo). 

•  Los Ab de afinidad baja unen antígeno de manera débil, y se disocian con facilidad.

•  Los Ab de afinidad alta unen antígeno con más firmeza y la unión se mantiene por más tiempo.

• La velocidad con que el antígeno unido deja un sitio de unión a anticuerpo (es decir, la constante de velocidad de disociación, k-1) tiene una función importante en determinar la afinidad del anticuerpo por un antígeno.

• Las gráficas de Scatchard se basan en diálisis de equilibrio repetidas con una concentración constante de anticuerpo y variable de ligando.

La avidez del anticuerpo incorpora la afinidad de múltiples sitios de unión.

La Avidez mide las interacciones entre todos los epítopos de un antígeno y todos los sitios de unión de un anticuerpo multivalente.  En si, dice okay tú eres el epítopo que queda en este sitio de unión. 

Depende de 3 factores:

-Afinidad del anticuerpo hacia el epítopo del antígeno.

-La valencia del antígeno y del anticuerpo.

-La disposición estructural de la interacción. Refleja las sumas de todas las afinidades de un complejo antígeno-anticuerpo.

"En condiciones ideales, la avidez será el producto de las afinidades de los sitios de unión individuales de un anticuerpo".

La afinidad es la constante de equilibrio para la reacción entre un sitio de unión individual del anticuerpo y el antígeno.

La afinidad de un sitio de unión no siempre refleja la verdadera potencia de la interacción antígeno-anticuerpo.

Avidez vs Afinidad

La avidez mide las interacciones de los epítopos y los sitios de unión, mientras que la afinidad es la medida de la fuerza de unión. 

La avidez es > afinidad, por lo que una avidez alta puede compensar una afinidad baja.

La avidez es una medida más adecuada que la afinidad para cuantificar la capacidad de unión de un anticuerpo dentro de los sistemas biológicos.




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