In diesem Abitur geht es um die Zuckerherstellung, speziell die Stärkeverzuckerung, die heutzutage genutzt wird, da der Bedarf an verschiedenartigen Zuckern zunehmend steigt.
1.1
Bedeutung von Stärke für Lebewesen:
Stärke wird bei Pflanzen häufig als Energiespeicher verwendet, beispielsweise bei der Kartoffel in ihren Knollen, um zu überwintern. Es ist außerdem eine Speicherform der Glucose, die osmotisch nicht so wirksam wie die Glucose ist. Stärke kann außerdem eine wichtige Kohlenhydratquelle sein.
Bedeutung von Glucose für Lebewesen:
Glucose dient als kurzfristiger Energiespeicher und als schneller Energielieferant. Glucose ist des Weiteren ein Produkt der Fotosynthese. Es dient als Ausgangsstoff für die Zellatmung und die alkoholische Gärung, die der ATP-Gewinnung dienen.
1.2
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1.3
Enzyme sind substratspezifisch, das heißt, dass sie die nur die Umsetzung eines bestimmten Substrates katalysieren, da genau dieses Substrat nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip an ihr aktives Zentrum binden können. Beispielsweise katalysiert die Glucoamylase nur die Umsetzung des Maltodextrinsirups.
Enzyme sind wirkungsspezifisch, das heißt, dass sie immer nur die Umsetzung zu einem bestimmten Produkt umsetzen. Möchte man also aus einem Substrat zwei verschiedene Produkte, so müssen auch verschiedene Enzyme verwendet werden. Beispielsweise katalysiert die Glucoamylase die Umsetzung zum Glucosesirup. Möchte man Maltosesirup, muss das Enzym Beta-Amylase stattdessen verwendet werden.
2.1
In Versuch 1 herrschen die optimalen Bedingungen für die Maltase: Ein pH-Wert von 8, wie er vermutlich so ähnlich im Dünndarm vorkommt, wo die Maltase normalerweise arbeitet. Außerdem eine Temperatur von 37°C, wie sie im Säugetier häufig herrscht, also auch unter den normalen Bedingungen der Maltase. Es herrscht also das Temperatur- und ph-Optimum. Des Weiteren ist die Enzymaktivität gegeben, weil es im Versuch auch das umzusetzende Substrat gibt: Maltase.
In Versuch 2, 3, 4, 6 und 7 wurde jeweils eine Bedinungung verändert:
In Versuch 2 liegt die Temperatur bei 75°C, was in gar keiner Enzymaktivität resultiert, da Maltase bei dieser Temperatur längst hitzedenaturiert ist, da die Wechselwirkungen innerhalb der Tertiärstruktur des Proteins aufgebrochen sind, sodass das Substrat Maltase nicht mehr nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip an das veränderte aktive Zentrum binden kann, sodass auch kein Substrat umgesetzt wird.
In Versuch 3 liegt die Temperatur bei 15°C. Die Enzymaktivität ist gering, also geringer als bei Versuch 1 mit höherer Temperatur, weil sich bei niederigerer Temperatur die Teilchen langsamer bewegen und folglich Maltase pro Zeiteinheit seltener auf Maltose trifft, sodass sich seltener Enzym-Substrat-Komplexe bilden, sodass Maltose seltener umgesetzt wird.
In Versuch 4 und 5 liegt der ph-Wert bei 2, was sehr sauer ist. Es liegt keine Enzymaktivität vor, da Maltase säuredenaturiert ist, da die H+-Ionen der Säure die Tertiärstruktur der Maltase verändert haben, und somit das Substrat nicht mehr an das veränderte aktive Zentrum binden kann, sodass keine Substratumsetzung stattfinden kann.
In Versuch 6 liegt kein Enzym vor, also keine Maltase. Ohne Maltase kann auch keine Maltose-Umsetzung stattfinden. (Kontrollversuch)
In Versuch 7 liegt der pH-Wert bei 5, sodass die Enzymaktivität gering ist,weil dieser ph-Wert weit vom ph-Optimum entfernt ist.
2.2
-Wie beeinflusst die Temperatur die Enzymaktivität der Maltase?
-Wie beeinflusst der ph-Wert die Enzymaktivität der Maltase?
-Wird Maltose auch ohne Maltase bereits (zu Glucose) umgesetzt?
2.3
Versuch 5 ist nicht aussagekräftig, da hier zwei Bedingungen auf einen Schlag verändert wurden (verglichen mit Versuch 1), sodass man das Ergebnis nicht einer bestimmten Bedingung als Ursache zuordnen kann. Aus Versuch 4 resultiert außerdem bereits, dass ein ph-Wert von 2 zu keiner Enzymaktivität führt. Also kann so der Einfluss der des Kupfer-2-Sulfats nicht untersucht werden.
Besser wäre es gewesen, den pH-Wert wie in Versuch 1 beim Wert von 8 zu lassen und nur Kupfer-2-Sulfat zum Versuchsansatz zugefügt hätte. Dann könnte man den Einfluss des Kupfer-2-Sulfats auf die Maltaseaktivität überprüfen (im Vergleich zu Versuch 1).
3.1
Mit der Zeit nimmt die Substratkonzentration (Maltose) ab. Je weiter die Zeit vorangeschritten ist, desto langsamer geht die Abnahme vonstatten. Während die Abnahme anfangs eher exponentiell ist, nähert sich die Substratkonzentration am Ende der Null an.
Dies liegt daran, dass anfangs noch viel Maltose und Maltase vorliegt. Die Wahrscheinlichkeit, dass diese aufeinander treffen, ein Enzym-Substrat-Komplex bilden, die Reaktionsgeschwindigkeit ansteigt und die Substratkonzentration schnell sinkt, ist sehr hoch. Je geringer die Substratkonzentration aber bereits ist, desto unwahrscheinlicher wird es, dass Maltsose auf Maltase trifft, sodass die Substratkonzentration mit der Zeit langsamer abnimmt, bis sie schließlich gegen 0 geht.
3.2
In Versuch 2 herrscht gar keine Enzymaktivität. Ohne Enzymaktivität wird kein Substrat umgesetzt, das heißt die Substratkonzentration bleibt wie zu Beginn.
In Versuch 3 ist die Enzymaktivität im Vergleich zu Versuch 1 gering, das bedeutet, dass insgesamt die Wahrscheinlichkeit, dass Enzym-Substrat-Komplexe entstehen, geringer ist. Der Kurvenverlauf, also erst exponentielle Abnahme der Substratkonzentration und anschließend das Annähern an die 0, bleibt (Begründung siehe 3.1). Das heißt, dass die Kurve zu Versuch 3 oberhalb der Kurve zu Versuch 1 verläuft und erst zu einem späteren Zeitpunkt die Null erreicht, da die Substratkonzentration langsamer abnimmt.
4.1
Plasmide wirken als Genfähre. Ihre Funktion ist also, als Informationsträger fremde Gene in eine Bakterienzelle zu übertragen.
4.2
Das Restriktionsenzym Hind3 und Xma1. Mit diesen wird ein Teil des Plasmids ausgeschnitten und das Amylasegen ausgeschnitten, sodass zwei verschiedenartige sticky ends entstehen, da links des Amylasegens sowie links des Plasmid-Schnittstellenbereichs Xma1 schneiden kann, sodass dort gleichartige sticky ends entstehen und rechts vom Amylasegen sowie rechts von Plasmid-Schnittstellenbereich kann Hind3 schneiden, sodass gleichartige sticky ends entstehen. Das Amylasegen kann dank der sticky ends in die Plasmid-DNA eingefügt werden.
