2011-4

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In diesem Abitur geht es um die Schweinegrippe, dessen Erreger ein Gruppevirus vom Typ Influenza A ist, welche zwei unterschiedliche Oberflächenproteine aufweisen und anhand denen die Influenza-A-Viren in unterschiedliche Subtypen eingeteilt werden können.

1.1

1

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1.2 Immunbio

2

Schweinegrippeviren vermehren sich in Wirtszellen wie folgt:

Das Oberflächenprotein Hämagglutin des Virus bindet spezifisch an eine Molekülstruktur aus Sialinsäure und Kohlenhydratketten, die in die Zellmembran der Wirtszelle verankert sind. Anschließend erfolgt die Endocytose und ein Vesikel, welches den Virus enthält, wird in die Wirtszelle angeschnürt. Dieser Vesikel öffnet sich, wobei es die Virus-RNA freigibt, die Virusmembran mit den Oberflächenproteinen jedoch im Vesikel verbleiben.

Die Virus-RNA wird translatiert, sodass die Virus-RNA-Polymerase synthetisiert werden kann sowie die Oberflächenproteine Hämagglutin und Neuraminidase. Die Virus-RNA-Polymerase ergänzt den komplementären Strang der Virus-RNA, woraus sie wiederum Virus-RNA-Kopien synthetisiert. Dieser Prozess wird so oft wiederholt, bis genügend Virus-RNA synthetisiert wurde.

Dann integrieren sich die Oberflächenproteine in die Wirtszellenmembran und die Virus-RNA wird per Exocytose abgeschnürt. Ein Virus mit der Wirtszellenmembran, den Oberflächenproteinen und den 8 DNA-Strängen ist entstanden.

3 Immunbio

4.1

5' GAG-AGG-AAG-AGG 3'

4.2

Da der genetische Code degeneriert ist, codieren oft mehrere Basen für die gleiche Aminosäure. Wird also eine Base ausgetauscht, kann es entweder eine Veränderung der Aminosäure bewirken oder für die gleiche Aminosäure codieren.

AGG und AGA codieren beispielsweise beide für Arginin. Wird also das dritte Guanin durch ein Adenin ausgetauscht, wird bei der Translation dennoch die gleiche Aminosäure verwendet. Das H1-Molekül ist unverändert.

Wird das dritte Guanin jedoch durch ein Cytosin ausgetauscht, wird die Aminosäure Arginin durch die Aminosäure Ser ersetzt und ein verändertes H1-Molekül entsteht.

5 Immunbio

6

Zunächst muss die für die Shikimisäure codierende mRNA aus dem Sternanis isoliert und mithilfe der reversen Transkriptase zu einem DNA-Strang synthetisiert werden (=cDNA). Anschließend wird ein Plasmid verwendet, in welchem sich ein für eine bestimmte Antibiotikaresistenz und ein für die Beta-Galactosidase codierender Abschnitt befindet. Mithilfe von Restriktionsenzymen wird das Plasmid in dem für die Galactosidase codierenden Abschnitt aufgeschnitten. Hierbei wird das gleiche Restriktionsenzym verwendet wie beim Beschneiden der cDNA, damit sticky ends entstehen. Mithilfe der Ligase werden auch die Verbindungen zwischen der Zucker-Phosphat-Kette hergestellt. Anschließend wird das Plasmid auf einen Nährboden gegeben, der das jeweilige Antibiotikum und Zucker enthält. Die Plasmide, die kein Plasmid aufgenommen haben, weisen keine Antibiotikaresistenz auf und sterben ab. Die Bakterien, die eine Antibiotikaresistenz aufweisen und bei denen die cDNA erfolgreich eingeschleust wurde, sind weiß, da das Beta-Galactosidasegen durch den Einbau zerstört wurde und somit funktionslos ist. Bei denjenigen, bei denen die cDNA nicht erfolgreich eingebaut wurde, sind die Bakterien blau, da das beta-Galactosidasegen synthetisiert wird und Zucker spaltet, wobei ein blaues Syntheseprodukt entsteht.

Die weißen Bakterien werden selektiert und anschließend großtechnisch in Fermentern vermehrt.

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