Biologie in der Oberstufe

Enzyme

Erläutere die Eigenschaften von Katalysatoren und beschreibe sowie interpretiere den grafischen Verlauf einer katalytischen Reaktion.

Ein Katalysator setzt die Aktivierungsenergie herunter und geht aus der Reaktion unverändert hervor.

Eine katalytische Reaktion läuft freiwillig, also exotherm ab. Es wird bei der Reaktion Energie frei und man muss selbst keine hinzufügen, damit diese abläuft.

Jedoch wird eine gewisse Aktivierungsenergie benötigt, damit die Reaktion abläuft. Wird diese durch den Katalysator erreicht, läuft die Reaktion ab. Dabei wird Energie freigesetzt, sodass die Produkte weniger Energie als die Edukte enthalten. Genau so viel Energie weniger, wie nach außen in Form von Wärme abgegeben wurde.

Erläutere die allgemeine Funktion von Enzymen als Biokatalysator.

Enzyme als Biokatalysator setzen die Aktivierungsenergie hinunter, sodass eine Reaktion schon bei geringeren Temperaturen ablaufen kann.

Dabei gibt es grundlegend 3 unterschiedliche Möglichkeiten, wie das Enzym die Aktivierungsenergie herabsetzen kann:

1. Durch die Verschiebung von Ladung

2. Durch das Unter-Spannung-Setzen des Substrats (physikalisch)

3. Durch die räumliche Ausrichtung

Dabei ist das Enzym jedoch wirkungs- und substratspezifisch, das bedeutet, dass es nur von einem bestimmten Substrat die Aktivierungsenergie herabsetzen kann und auch nur eine ganz bestimmte Wirkung erzielen kann, also nur eine bestimmte Reaktion ablaufen kann.

Außerdem geht das Enzym wie chemische Katalysatoren auch unverändert aus der Reaktion hervor.

Beschreibe die räumliche Struktur von Enzymen und erläutere den Mechanismus des induced-fit.

Ein Enzym ist ein Protein, das ein sogenanntes aktives Zentrum besitzt. In dieses passt ein bestimmtes Substrat nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip, denn es ist dem Substrat gegengleich geformt. Daraus ergibt sich auch die Bindungsspezifität zwischen dem Enzym und Substrat.

Als induced-fit wird die Konformationsänderung des aktiven Zentrums im Enzym bezeichnet, die durch das Substrat hervorgerufen wird. Dadurch bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex aus.

Grenze die Begriffe Cofaktor, -enzym, -substrat und prosthetische Gruppe voneinander ab.

Enzyme bestehen nicht immer nur aus Proteinen (Apoenzym=Proteinanteil), sondern haben häufig noch andere sogenannte Cofaktoren, die zusammen mit dem Apoenzym das Holoenzym bilden.

Man unterscheidet 3 Arten von Cofaktoren:

1. Das Coenzym/Cosubstrat. Es ist nur lose gebunden und wird verändert. Es überträgt beispielsweise bei der Katalase ein H-Atom, eine Phospat- oder Acetylgruppe.

2. Die prostethische Gruppe. Sie ist dauerhaft gebunden und wird oft verändert. Sie überträgt v.a. H-Atome oder Elektronen.

3. Metallionen. Sie sind fest gebunden und elektrisch geladen, wodurch sie die Enzymstruktur stabilisieren, das Substrat polarisieren und dadurch die Aktivierungsenergie herabsetzen.

Wichtige Coenzyme sind z.B. ATP.

Erläutere den Ablauf einer enzymatisch katalysierten Reaktion.

Das Enzym hat ein aktives Zentrum, an das ein bestimmtes Substrat nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip binden kann, da es dem Substrat gegengleich geformt ist.